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武大生科院PNAS文章
閱讀：1581 發布時間：2011-12-9生物通報道：來自武漢大學生命科學學院的研究人員發表了題為“Tripartite motif 8 （TRIM8） modulates TNFα- and IL-1β–triggered NF-κB activation by targeting TAK1 for K63-linked polyubiquitination”的文章，發現了TRIM蛋白家族成員：TRIM8的關鍵作用，這為進一步分析TNFα和IL-1β介導的NF-κB途徑提供了新思路，也有助于科學家們深入了解NF-κB途徑相關的病理機制。相關成果公布在《美國國家科學院院刊》（PNAS）雜志上。生物通 www.ebiotrade.com
文章的通訊作者分別是武漢大學生命科學學院的舒紅兵教授，與王延軼教授，其中作為武漢大學生命科學院院長的舒紅兵教授早年畢業于蘭州大學生物學系，擔任國內外多種學術期刊的編委。在Nature, Science, Cell, PNAS, Immunity, Mol. Cell. Biol, J. Cell Science, J. Biol. Chem.，J. Immunol, Molecular Cell, EMBO J.等*學術期刊發表文章70余篇。論文已被SCI引用6200多次。
三結構域蛋白家族（tripartite motif,TRIM）屬于含有RING結構域的RBCC蛋白家族的一大類分子，目前發現TRIM家族有近70個成員，含有相似的RBCC結構序列。這類蛋白參與了許多生物學過程，比如在通過調控不同信號途徑的免疫應答中扮演了重要角色。生物通 www.ebiotrade.com
在這篇文章中，研究人員識別出了TRIM蛋白家族成員：TRIM8在腫瘤壞死因子α（TNFα），以及白細胞介素β（IL-1β）開啟的NF-κB途徑激活過程中的作用，NF-κB途徑是免疫應答、炎癥反應和機體發育過程中的一種關鍵信號途徑，其在細胞中的定位與活力受到嚴格的調控。如果這些調節發生異常，就會導致微生物侵染、自身免疫疾病，發育異常和腫瘤等病理現象。
研究人員發現TRIM8的過量表達會激活NF-κB因子，以及TNFα和IL-1β介導的NF-κB活性，而敲除這一蛋白基因，則會帶來相反的作用。為了進一步了解這一蛋白的作用，研究人員利用免疫共沉淀技術，發現了TRIM8蛋白能與一種激酶TAK1相互作用，后者對于TNFα和IL-1β介導的NF-κB活性是必需的因此。除此之外，研究人員還發現TRIM8參與了TNFα和IL-1β開啟的TAKE1聚泛素化（polyubiquitination）作用。生物通 www.ebiotrade.com
這些研究數據證明了TRIM8的作用是TNFα和IL-1β介導的NF-κB活性的關鍵調控因子，并且這種調控作用需要K63相關的TAKE1聚泛素化介導。
舒紅兵教授研究組近年來在干擾素產生途徑研究方面獲得了一系列的成果，比如其中一系列關鍵因子，如VISA，MITA，GsK3β等均為世界范圍內的報道，文章相繼發表于Immunity雜志上。生物通 www.ebiotrade.com
（生物通：萬紋）