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生物通報道  近日北京大學化學與分子工程學院和多倫多大學的研究人員在期刊《美國科學院院刊》（PNAS）上發表了題為“Structural basis for recognition of AT-rich DNA by unrelated xenogeneic silencing proteins”的研究論文，解析了原核細胞中的H-NS 和 Lsr2蛋白特異性靶向識別外源DNA序列AT富集區的結構機制。

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來自北京大學化學與分子工程學院的夏斌教授及多倫多大學分子遺傳與微生物系劉軍教授為這一論文的共同通訊作者。夏斌教授早年畢業于北京大學生物系，現任北京大學生命科學學院及化學與分子工程學院教授，北京核磁共振中心主任兼科學家。近年主要的研究方向是利用核磁共振（NMR）技術，結合其他生物化學及分子生物學手段，研究生物大分子結構及相互作用，以期理解其結構-功能關系，揭示作用的分子機理。

Lsr2是一種在分枝桿菌中普遍存在并高度保守的組蛋白樣DNA結合蛋白，對于基因表達具有廣泛的調控作用。過去的研究表明Lsr2偏好性地與DNA序列AT富集區結合而改變其構象，并通過Lsr2蛋白單體之間的聚合是DNA呈現環狀，從而抑制基因的表達。由于分枝桿菌DNA的高GC含量，Lsr2的基因表達抑制作用更傾向于外源DNA。

Lsr2的發現及部分功能的揭示很大程度上依賴于另一個同功蛋白H-NS的類比。H-NS是一個廣泛存在于大腸桿菌等革蘭氏陰性菌中的DNA結合蛋白，其結構與功能表現出與Lsr2極大的相似性，然而二者在DNA和蛋白質一級結構水平的同源性卻很低。一直以來研究人員對于這兩個異源基因沉默子特異性識別DNA序列AT富集區的機制仍不是很清楚。

在這篇文章中，研究人員利用高分辨率蛋白質結合微點陣技術分析了H-NS、 Lsr2蛋白與DNA序列的結合偏性，并利用磁共振技術對兩種蛋白C-末端DNA結合域的結構-功能關系進行了詳細地分析。研究人員意外地發現H-NS與 Lsr2顯示了相同的DNA結合機制，即通過一個包含“Q/RGR”基序的短環與對AT富集序列具有高親和力的DNA小溝（minor groove）相互作用。研究人員證實當“Q/RGR”基序突變時可導致H-NS與 Lsr2蛋白DNA結合活性喪失。

新研究發現揭示了H-NS與 Lsr2蛋白特異性識別外源DNA序列AT富集區的的結構機制，從而為進一步了解原核細胞對抗外源DNA入侵的機制提供了有力的研究數據。