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ELISA試劑盒次核糖核酸酶P(Ribonuclease P，簡寫為RNase P)是一種核糖核酸酶。核糖核酸酶P也是一種核酶，即由一個RNA分子發揮催化活性，它是*個被發現的蛋白質以外具有催化活性的生物大分子。它的功能是剪切tRNA分子中RNA上多余的或前體的多余序列。

它的發現者悉尼·奧爾特曼在1970年代在研究前體tRNA中發現它可以剪切RNA的5'端，悉尼·奧爾特曼也因此獲得了1989年度的諾貝爾化學獎。近期的研究發現核糖核酸酶P也具有一些新的功能，例如人類細胞核中的核糖核酸酶P對于正常并有效地轉錄多種非編碼rna(包括tRNA、5S rRNA、SRP RNA和U6 snRNA)的基因是必要的，這些基因是由RNA聚合酶III(人類細胞中三類主要的RNA聚合酶之一)來進行轉錄。細菌中在細菌中，如大腸桿菌，核糖核酸酶P具有兩個組分：一條RNA鏈(稱為M1-RNA)和一個蛋白質(稱為C5蛋白)。在細胞內，這兩個組分對于功能的發揮都是必要的;但在體外(in vitro)，M1-RNA可以獨自發揮催化的功能。

C5蛋白的作用主要是增強底物結合的親和力，而活性位點金屬離子結合親和力的提高很可能能夠加強M1-RNA的催化速率。細菌核糖核酸酶P的晶體結構顯示它具有一個由共軸堆積的螺旋結構域構成的平整表面，這樣一個平的表面有助于底物前體tRNA分子的結合和剪切。古菌中在古菌中，核糖核酸酶P含有4-5個結合RNA的蛋白質亞基。體外重構實驗顯示，這些亞基中的每一個都通過核糖核酸酶P中的RNA組分參與對于tRNA的處理。古菌核糖核酸酶P中的蛋白質亞基結構已經通過X射線晶體學和NMR被解析，進一步揭示了這些亞基結構與功能的關系。ELISA試劑盒

真核生物中在真核生物中，如人類和酵母，核糖核酸酶P的RNA鏈與細菌中所發現的在結構上相似，并含有9-10個與RNA鏈結合的蛋白質亞基，其中5個亞基與古菌核糖核酸酶P中的5個亞基具有同源性。這些亞基同時也是核糖核酸酶MRP(RNase MRP，一種催化性核糖核蛋白，參與細胞核中核糖體RNA的剪切)的組成亞基。真核生物的核糖核酸酶P中的RNA組分直到zui近才被證明是核酶;其蛋白質亞基自身對于底物tRNA的剪切只具有次要作用，這些亞基可能是在核糖核酸酶P和核糖核酸酶MRP的其他功能(如基因轉錄和細胞周期)中發揮主要作用。

Nesfatin-1    新的飽食分子蛋白抗體
Nectin 4    脊髓灰質炎病毒受體相關蛋白4抗體
NKp80    細胞毒性受體NK-p80抗體
CD112    細胞粘附分子CD112抗體
Nephrin    腎小球細胞粘附分子受體抗體
NR2/LRH1    成纖維細胞核受體Nr2抗體
NCX1    鈉鈣交換蛋白1抗體
NCX3    鈉鈣交換蛋白3抗體
NMDAR1    天冬氨酸受體抗體
phospho-Nrf2 (Ser40)    磷酸化核因子2相關因子2(Ser40)抗體
Nemo-like kinase    Nemo樣激酶抗體

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