蛋白質折疊是細胞生物學中一項復雜而重要的過程，確保蛋白質的正確結構和功能。分子伴侶蛋白，如熱休克蛋白（HSP），在輔助蛋白質折疊和防止蛋白質聚集方面發揮著關鍵作用。在HSP家族中，HSP40，也被稱為DNAJ蛋白，因其參與蛋白質折疊途徑而備受關注。此外，His-Tag重組蛋白的使用徹-底改變了蛋白質純化和表征的方法，為研究蛋白質折疊機制提供了寶貴的工具。

HSP40與蛋白質折疊：

HSP40蛋白是與HSP70協同作用的輔助伴侶蛋白，其具有保守的J-結構域，負責刺激HSP70的ATP酶活性，以及其他結構域，介導底物的識別和相互作用。HSP40蛋白能夠識別和結合未折疊或錯誤折疊蛋白上的暴露疏水區域，防止其聚集并促進正確折疊。通過調節HSP70的ATP酶循環，HSP40確保細胞環境中蛋白質折疊的高效和質量控制。

His-Tag重組蛋白與蛋白質純化：

His-Tag技術徹-底改變了蛋白質純化和表征的方法。His-Tag是短肽序列，通常由六個組氨酸殘基組成，與重組蛋白融合。His-Tag使得利用固定金屬親和層析（IMAC）特異而高效地純化蛋白質成為可能，其中His-Tag與固定在固體支持上的金屬離子（如鎳或鈷）結合。這種技術能夠快速高產地純化His-Tag重組蛋白，便于后續的結構研究、酶活性測定和蛋白質相互作用分析等應用。

HSP40與His-Tag重組蛋白的相互作用：

His-Tag存在于重組蛋白上可能會影響其折疊和與分子伴侶蛋白的相互作用。研究表明，His-Tag可能會影響蛋白質的溶解性、穩定性和折疊動力學。HSP40蛋白具有底物識別能力，可以識別和與帶有His-Tag的蛋白相互作用，協助其折疊并防止聚集。HSP40的J-結構域刺激HSP70的ATP酶活性，一旦折疊完成，促使His-Tag重組蛋白從伴侶復合物中釋放出來。

意義和應用：

了解HSP40與His-Tag重組蛋白的相互作用對于蛋白質折疊研究和生物技術應用具有重要意義。HSP40可以用于提高表達和純化過程中His-Tag重組蛋白的折疊效率和產量。這可以提高蛋白質生產的成功率，并有助于研究蛋白質的結構與功能關系。此外，HSP40還可以幫助重新折疊變性或錯誤折疊的His-Tag重組蛋白，恢復其功能活性。

作為輔助伴侶蛋白，HSP40在蛋白質折疊過程中起著至關重要的作用，確保蛋白質的正確折疊并防止聚集。His-Tag重組蛋白的使用革命了蛋白質純化，而HSP40與His-Tag蛋白的相互作用為提高蛋白質折疊效率提供了獨-特的機會。

艾美捷HSP40，His-tag重組：

貨號：BPS-50285

英文名稱：HSP40, His-tag Recombinant

同義詞：HSP40、熱休克蛋白 40、DnaJ

物種：人

宿主物種/表達系統：大腸桿菌

純度：≥90%

格式緩沖：水溶液

配方：25 mM Tris-HCl，pH 7.5,400 mM NaCl，0.05% 吐溫-20,10% 甘油和 3 mM DTT。

標簽：C 端 His 標簽

HSP40, His-tag重組蛋白HSP40, His-tag Recombinant產品數據：

HSP40, His-tag重組蛋白HSP40, His-tag Recombinant文獻參考：

1. Gibbs SJ, et al. PLoS ONE. 2009;4(2):e4595.

2. Li Z, Srivastava P. Curr Protoc Immunol. 2004 Feb; Appendix 1T. Review